Descubren nuevos secretos de la fotosíntesis: avances en el estudio del cloroplasto y la proteína D1

Tiempo de lectura: 2 minutos
Por Pedro Martinez
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Diagrama de cloroplasto destacando 140 proteínas involucradas en la fotosíntesis.

MadridUn equipo de investigación de la Universidad Ruhr de Bochum, encabezado por la profesora Danja Schünemann, ha avanzado en la comprensión de la fotosíntesis. El equipo incluye al ex estudiante de doctorado Dominique Stolle y a la actual estudiante de doctorado Lena Osterhoff. Estudiaron cómo se forman los complejos proteicos en los cloroplastos. Su principal descubrimiento se centra en la proteína D1, crucial para el fotosistema II. Esta proteína se descompone y se reconstruye constantemente, especialmente cuando está expuesta a una fuerte luz.

Investigadores descubrieron que el proceso incluye alrededor de 140 proteínas, muchas de las cuales no se conocían previamente. Algunos de los elementos importantes que identificaron son:

  • Purificación de ribosomas involucrados en la producción en tiempo real de la proteína D1.
  • Identificación de 140 proteínas, algunas recientemente descritas, relacionadas con el proceso de ensamblaje de la D1.
  • Caracterización de STIC2 y su interacción con SRP54 y la membrana tilacoide.

Antes, la purificación de ribosomas solo se podía realizar de manera general. El nuevo método in vitro desarrollado por el equipo permite ahora a los científicos estudiar los ribosomas en tiempo real mientras producen la proteína D1. Esto ha llevado a una mejor comprensión de los diferentes factores involucrados en el ensamblaje de D1. La cooperación necesaria entre estas proteínas demuestra la complejidad del proceso fotosintético que ocurre en cada hoja verde.

Investigaciones han encontrado que STIC2 es una proteína que se conecta con las membranas de los tilacoides. Esta conexión es crucial para la correcta posición de la proteína D1, lo cual nos ayuda a comprender otras proteínas clave en los fotosistemas. STIC2 colabora con otra proteína, SRP54, para asegurar la correcta formación y reparación de la proteína D1 dentro de la membrana tilacoidal. Estos resultados permiten a los científicos estudiar cómo estas proteínas operan e interactúan en diferentes condiciones ambientales.

El grupo de investigación de Schünemann descubrió que muchas proteínas son esenciales para el buen funcionamiento de la fotosíntesis. Al identificar y estudiar estas proteínas, podrían surgir nuevas aplicaciones en biotecnología. Este conocimiento podría mejorar los resultados agrícolas o contribuir a la creación de sistemas de fotosíntesis artificial.

Investigadores de los departamentos de Biología y Biotecnología, Química y Bioquímica de la Universidad Ruhr de Bochum, junto con el Instituto Max Planck de Fisiología Molecular de Plantas en Potsdam, están colaborando para estudiar la fotosíntesis. Este esfuerzo conjunto está ayudando a comprender mejor este proceso complejo.

El estudio se publica aquí:

http://dx.doi.org/10.1038/s44318-024-00211-4

y su cita oficial - incluidos autores y revista - es

Dominique S Stolle, Lena Osterhoff, Paul Treimer, Jan Lambertz, Marie Karstens, Jakob-Maximilian Keller, Ines Gerlach, Annika Bischoff, Beatrix Dünschede, Anja Rödiger, Christian Herrmann, Sacha Baginsky, Eckhard Hofmann, Reimo Zoschke, Ute Armbruster, Marc M Nowaczyk, Danja Schünemann. STIC2 selectively binds ribosome-nascent chain complexes in the cotranslational sorting of Arabidopsis thylakoid proteins. The EMBO Journal, 2024; DOI: 10.1038/s44318-024-00211-4
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