Au cœur du chloroplaste : révélations sur la photosynthèse par l'équipe de la Ruhr-Universität Bochum

Temps de lecture: 2 minutes
Par Pierre Martin
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Diagramme du chloroplaste mettant en évidence 140 protéines impliquées dans la photosynthèse.

ParisUne équipe de chercheurs de la Ruhr-Universität Bochum, dirigée par la Professeure Danja Schünemann, a fait progresser notre compréhension de la photosynthèse. Parmi les membres de l'équipe figurent l'ancienne doctorante Dominique Stolle et l'actuelle doctorante Lena Osterhoff. Ils ont étudié la formation des complexes protéiques dans les chloroplastes. Leur découverte principale concerne la protéine D1, cruciale pour le photosystème II. Cette protéine est continuellement dégradée et reconstruite, en particulier sous une forte lumière.

Les chercheurs ont découvert que le processus implique environ 140 protéines, dont plusieurs étaient auparavant inconnues. Parmi les éléments importants qu'ils ont identifiés, on trouve :

  • Purification des ribosomes actifs dans la production en temps réel de la protéine D1.
  • Identification de 140 protéines, dont certaines nouvellement découvertes, liées au processus d'assemblage de la D1.
  • Caractérisation de STIC2 et de son interaction avec SRP54 et la membrane thylakoïdienne.

Auparavant, purifier les ribosomes ne pouvait se faire que de manière générale. La nouvelle méthode in vitro développée par l'équipe permet désormais aux scientifiques d'étudier les ribosomes en temps réel pendant qu'ils produisent la protéine D1. Cela a conduit à une meilleure compréhension des différents facteurs impliqués dans l'assemblage de D1. La coopération requise entre ces protéines révèle la complexité du processus photosynthétique qui se déroule dans chaque feuille verte.

Des recherches ont révélé que STIC2 est une protéine qui se lie aux membranes thylacoïdiennes. Cette liaison est cruciale pour le bon positionnement de la protéine D1, ce qui nous éclaire sur d'autres protéines clés dans les photosystèmes. STIC2 collabore avec une autre protéine, SRP54, pour garantir que la protéine D1 soit correctement formée et réparée dans la membrane thylacoïdienne. Ces résultats permettent aux scientifiques d'explorer comment ces protéines fonctionnent et interagissent dans différentes conditions environnementales.

Le groupe de recherche dirigé par Schünemann a découvert que de nombreuses protéines jouent un rôle crucial dans l'optimisation de la photosynthèse. En identifiant et en étudiant ces protéines, de nouvelles applications biotechnologiques pourraient voir le jour. Ces connaissances pourraient améliorer les rendements agricoles ou contribuer à la création de systèmes de photosynthèse artificielle.

Des chercheurs des départements de Biologie et Biotechnologie, Chimie, et Biochimie de l’Université Ruhr de Bochum, en collaboration avec l’Institut Max Planck de Physiologie Moléculaire des Plantes de Potsdam, unissent leurs efforts pour étudier la photosynthèse. Grâce à cette collaboration, ils approfondissent notre compréhension de ce processus complexe.

L'étude est publiée ici:

http://dx.doi.org/10.1038/s44318-024-00211-4

et sa citation officielle - y compris les auteurs et la revue - est

Dominique S Stolle, Lena Osterhoff, Paul Treimer, Jan Lambertz, Marie Karstens, Jakob-Maximilian Keller, Ines Gerlach, Annika Bischoff, Beatrix Dünschede, Anja Rödiger, Christian Herrmann, Sacha Baginsky, Eckhard Hofmann, Reimo Zoschke, Ute Armbruster, Marc M Nowaczyk, Danja Schünemann. STIC2 selectively binds ribosome-nascent chain complexes in the cotranslational sorting of Arabidopsis thylakoid proteins. The EMBO Journal, 2024; DOI: 10.1038/s44318-024-00211-4
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