Secretos milenarios del sensor del frío humano podrían revolucionar el alivio del dolor sin adicción

Tiempo de lectura: 2 minutos
Por Jamie Olivos
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Molécula de proteína con fondo temático de frío y concepto de alivio del dolor.

MadridInvestigaciones recientes han descubierto más sobre una proteína humana que nos ayuda a sentir frío. Esto podría contribuir a crear nuevos medicamentos para el dolor que no sean adictivos. Actualmente, muchos analgésicos son opioides, lo que puede conducir a adicción y sobredosis. Nuevos tratamientos para el dolor podrían cambiar cómo manejamos el dolor crónico.

A continuación se presentan los puntos clave del estudio:

  • La proteína TRPM8 es responsable de detectar el frío y el mentol.
  • La investigación fue liderada por Wade Van Horn en la Universidad Estatal de Arizona.
  • El estudio fue publicado en Science Advances el 21 de junio.
  • Utilizaron la reconstrucción de secuencias ancestrales para estudiar la evolución de la proteína.
  • Los resultados muestran que TRPM8 era originalmente un sensor químico, no un sensor de temperatura.

El equipo de investigación utilizó técnicas de bioquímica y biofísica para estudiar cómo ha evolucionado el TRPM8 durante millones de años. Al comparar las secuencias de proteínas actuales, lograron predecir la apariencia de las proteínas antiguas. Esta información es crucial para entender el funcionamiento del TRPM8 en la actualidad.

Wade Van Horn mencionó que, si los científicos logran diferenciar cómo el cuerpo detecta los químicos fríos de cómo siente el frío real, podrían desarrollar medicamentos sin efectos secundarios. Esto es vital porque los medicamentos que actualmente se dirigen a la proteína TRPM8 causan problemas en la regulación de la temperatura corporal.

Tocar un objeto frío, como un escritorio de metal, puede activar la proteína TRPM8. Para los pacientes con cáncer que reciben quimioterapia, esto puede causar dolor. TRPM8 también está asociada con otros tipos de dolor, como el neuropático crónico y el inflamatorio. Al entender mejor esta proteína, podemos desarrollar mejores métodos para manejar el dolor.

El estudio consistió en introducir proteínas ancestrales TRPM8 en células humanas y analizarlas mediante métodos de pruebas celulares y eléctricas. Dustin Luu, el primer autor, destacó que encontraron que la detección de mentol existía mucho antes que la detección de frío. Esto implica que, con más investigación, podrían ser capaces de separar estas funciones.

Banu Ozkan, otra investigadora, mencionó el uso del análisis de dinámicas comparativas. Este método respalda los resultados experimentales y ayuda a identificar áreas clave cruciales para la detección de la temperatura. Planean probar estas áreas en próximos experimentos.

Los estudios sobre proteínas ancestrales son muy beneficiosos. Permiten a los investigadores centrarse en linajes específicos, como el TRPM8 humano, y reducen las preocupaciones sobre las diferencias entre especies, como las que existen entre ratones y humanos.

Esta investigación subraya la colaboración entre la biología evolutiva y la medicina moderna. Conocer la función del TRPM8 podría ayudar a desarrollar nuevos tratamientos para el dolor que no causen adicción. Estos descubrimientos ofrecen esperanza a millones que sufren de dolor crónico.

El estudio presenta una innovadora forma de tratar el dolor enfocándose en la proteína TRPM8 sin alterar la temperatura corporal. A diferencia de los tratamientos actuales, este método demuestra la capacidad de la ciencia para encontrar soluciones más seguras. Los investigadores planean utilizar sus resultados para desarrollar nuevos medicamentos que alivien el dolor sin los efectos secundarios perjudiciales de hoy en día.

El estudio se publica aquí:

http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.adm9228

y su cita oficial - incluidos autores y revista - es

Dustin D. Luu, Nikhil Ramesh, I. Can Kazan, Karan H. Shah, Gourab Lahiri, Miyeko D. Mana, S. Banu Ozkan, Wade D. Van Horn. Evidence that the cold- and menthol-sensing functions of the human TRPM8 channel evolved separately. Science Advances, 2024; 10 (25) DOI: 10.1126/sciadv.adm9228
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