Estudio innovador: nueva espectrometría de masas para analizar el proteoma sin ionización.

Tiempo de lectura: 2 minutos
Por Pedro Martinez
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Gráfico colorido de espectrometría de masas que representa el análisis de proteínas.

MadridInvestigadores de Caltech han desarrollado un novedoso método para la espectrometría de masas de huellas dactilares. Esta técnica podría mejorar significativamente el estudio de todas las proteínas de un organismo. Mediante el uso de algoritmos de aprendizaje automático y dispositivos muy pequeños, los científicos ahora pueden medir con mayor precisión la masa de partículas y moléculas, incluso hasta a nivel de una sola molécula.

Esta tecnología tiene un gran potencial. Anteriormente, la espectrometría de masas requería que las muestras fueran ionizadas, lo que podía alterar las muestras biológicas. El nuevo enfoque no necesita este proceso, permitiendo estudiar las proteínas tal como son naturalmente. Este avance busca solucionar problemas existentes.

  • Evitar la ionización de muestras para mantener su integridad intacta.
  • Detectar complejos proteínicos grandes sin descomponerlos en fragmentos más pequeños.
  • Permitir el análisis en tiempo real y de alto rendimiento de millones de proteínas.

Los científicos emplearon un método innovador en dispositivos pequeños y complejos conocidos como sistemas nanoelectromecánicos (NEMS). Esta técnica es distinta porque no requiere un conocimiento detallado de las formas de estos dispositivos. Esto permite utilizar diferentes dispositivos avanzados que pueden medir vibraciones con mayor precisión durante períodos más prolongados.

El equipo de investigación utilizó su nuevo método para medir partículas individuales de GroEL, una proteína que ayuda a otras proteínas a plegarse. Este método permite a los científicos estudiar grandes complejos proteicos sin necesidad de descomponerlos en partes más pequeñas, lo que a menudo resulta en la pérdida de información estructural importante. La espectrometría de masas tradicional tiene dificultades con estos complejos grandes, por lo que este nuevo enfoque resulta más efectivo.

Esta tecnología puede identificar cada partícula proteica creando un perfil único para cada una. Al comparar estos perfiles con una base de datos existente, los investigadores pueden determinar fácilmente las masas de partículas desconocidas. Este proceso es más sencillo y mejora tanto la precisión como la eficiencia, sin necesidad de preocuparse por la ubicación de las partículas en el dispositivo.

Este avance representa un significativo progreso en el estudio de las proteínas. Nos permite comprender cómo interactúan las proteínas y podría acelerar nuevos descubrimientos en biología y medicina. A través de la espectrometría de masas de molécula única nativa, podemos aprender más sobre el funcionamiento celular, el origen de las enfermedades y posibles tratamientos.

El estudio se publica aquí:

http://dx.doi.org/10.1038/s41467-024-51733-8

y su cita oficial - incluidos autores y revista - es

John E. Sader, Alfredo Gomez, Adam P. Neumann, Alex Nunn, Michael L. Roukes. Data-driven fingerprint nanoelectromechanical mass spectrometry. Nature Communications, 2024; 15 (1) DOI: 10.1038/s41467-024-51733-8
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