Un spectromètre de masse innovant révèle l'entièreté du protéome grâce aux NEMS et à l'IA.
ParisDes chercheurs de Caltech ont mis au point une nouvelle méthode pour la spectrométrie de masse des empreintes digitales. Cette approche pourrait révolutionner l'étude des protéines d'un organisme. En combinant l'apprentissage automatique avec des dispositifs miniatures, les scientifiques peuvent désormais mesurer la masse des particules et des molécules avec une précision extrême, jusqu'à un seul molécule.
Cette technologie présente un potentiel considérable. Auparavant, la spectrométrie de masse nécessitait l'ionisation des échantillons, ce qui pouvait modifier les échantillons biologiques. La nouvelle méthode permet d'étudier les protéines dans leur état naturel, sans besoin d'ionisation. Cette avancée vise à résoudre des problèmes actuels.
- S'épargner le besoin d'ioniser les échantillons, préservant ainsi leur intégrité.
- Détecter des complexes protéiques de grande taille sans les fragmenter.
- Permettre une analyse temps réel et à haut débit de millions de protéines.
Les chercheurs ont développé une méthode innovante appliquée aux dispositifs complexes et de petite taille appelés systèmes nanoélectromécaniques (NEMS). Contrairement aux méthodes traditionnelles, celle-ci ne requiert pas une connaissance approfondie de la morphologie des dispositifs. Cela ouvre la voie à l'utilisation de divers appareils avancés capables de mesurer les vibrations avec plus de précision et sur de plus longues durées.
L'équipe de recherche a employé leur nouvelle méthode pour analyser des particules individuelles de GroEL, une protéine qui aide au repliement d'autres protéines. Cette technique permet aux scientifiques d'examiner de grands complexes protéiques sans les décomposer, évitant ainsi la perte d'informations structurales essentielles. La spectrométrie de masse traditionnelle rencontre des difficultés avec ces grands complexes, rendant cette nouvelle approche plus efficace.
Cette technologie permet d'identifier chaque particule de protéine en créant un profil distinct pour chacune. En comparant ces profils avec une base de données existante, les chercheurs peuvent déterminer facilement la masse de particules inconnues. Ce procédé est plus simple et améliore à la fois la précision et l'efficacité, sans se soucier de l'emplacement des particules dans l'appareil.
Cette avancée représente une étape cruciale dans l'étude des protéines. Elle nous permet de mieux comprendre les interactions protéiques et pourrait accélérer les découvertes en biologie et en médecine. Grâce à la spectrométrie de masse des molécules uniques à l'état natif, nous pouvons approfondir nos connaissances sur le fonctionnement des cellules, l'apparition des maladies et les possibles traitements.
L'étude est publiée ici:
http://dx.doi.org/10.1038/s41467-024-51733-8et sa citation officielle - y compris les auteurs et la revue - est
John E. Sader, Alfredo Gomez, Adam P. Neumann, Alex Nunn, Michael L. Roukes. Data-driven fingerprint nanoelectromechanical mass spectrometry. Nature Communications, 2024; 15 (1) DOI: 10.1038/s41467-024-51733-818 novembre 2024 · 14:36
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