Banbrytande forskning avslöjar Alzheimers sjukdomsmekanismer med hjälp av innovativt hydrogelmatris.

Lästid: 2 minuter
Av Maria Sanchez
- i
Hydrogelmatris som avslöjar illustrationer av mekanismerna bakom Alzheimers sjukdom

StockholmForskare vid Terasaki-institutet för biomedicinsk innovation har genomfört en banbrytande studie för att bättre förstå Alzheimers sjukdom. Denna studie avslöjar viktiga detaljer om hur amyloidliknande strukturer påverkar hjärnceller. Forskningen leddes av Natashya Falcone, med Tess Grett Mathes och Mahsa Monirizad som medförsteförfattare, och fokuserade på att använda peptidbaserade hydrogeler som kan självmonteras.

Alzheimerforskning har mött många utmaningar. Traditionella modeller som använder platta ytor visar inte sjukdomens fulla komplexitet. För att lösa detta skapade teamet en ny hydrogelstomme med namnet Col-HAMA-FF. Denna stomme är utformad för att efterlikna förhållandena kring amyloid-beta (β), vilket är associerat med Alzheimers sjukdom.

Studien innehåller flera viktiga resultat:

  • Hydrogelmatrisen bildade β-sheet-strukturer som liknar amyloid-β-proteiner.
  • Odlade neuronala progenitorceller (NPCs) i matrisen visade förhöjd neuroinflammation.
  • Det fanns en ökning av apoptosmarkörer bland dessa NPCs.

Resultaten visar att amyloida strukturer har en betydande inverkan på egenskaperna och beteendet hos NPC-celler. Detta tyder på att amyloid-β-miljön, som är typisk för Alzheimers sjukdom, kan påskynda sjukdomsförloppet genom att orsaka skadliga reaktioner hos friska celler.

Denna studie, publicerad i Acta Biomaterialia, representerar ett viktigt framsteg i behandlingen av neurodegenerativa sjukdomar. Jämfört med äldre tvådimensionella modeller, efterliknar denna tredimensionella hydrogelmatris bättre de strukturer som förekommer vid Alzheimers sjukdom. Denna förbättring kan leda till mer exakt läkemedelstestning och effektivare behandlingar.

Självmonterande peptidbaserade hydrogeler är mycket anpassningsbara. De kan efterlikna extracellulära matriser (ECM) i olika miljöer. Framtagningen av Col-HAMA-FF ger forskare ett verktyg som liknar den β-amyloida miljön vid Alzheimers sjukdom. Detta kan hjälpa till att förstå hur Alzheimers fortskrider och leda till nya behandlingar.

Framtiden för forskning ser lovande ut med dessa resultat. De erbjuder ett nytt sätt att studera Alzheimers sjukdom och ger en möjlighet att testa läkemedel som riktar sig mot dessa strukturer. Denna nya metod förbättrar de traditionella metoder som har vissa begränsningar.

Denna studie understryker behovet av att undersöka sjukdomar i miljöer som ligger närmare verkligheten. I framtiden skulle dessa teknologiska framsteg kunna användas för att studera andra hjärnsjukdomar, vilket skulle vara till stor nytta för biomedicinsk forskning.

Denna forskning förbättrar vår förståelse för Alzheimers genom användning av en ny 3D-hydrogel som liknar amyloid-beta strukturer. Detta kan leda till bättre behandlingar för Alzheimers och liknande sjukdomar.

Studien publiceras här:

http://dx.doi.org/10.1016/j.actbio.2024.05.020

och dess officiella citering - inklusive författare och tidskrift - är

Tess Grett Mathes, Mahsa Monirizad, Menekse Ermis, Natan Roberto de Barros, Marco Rodriguez, Heinz-Bernhard Kraatz, Vadim Jucaud, Ali Khademhosseini, Natashya Falcone. Effects of amyloid-β-mimicking peptide hydrogel matrix on neuronal progenitor cell phenotype. Acta Biomaterialia, 2024; 183: 89 DOI: 10.1016/j.actbio.2024.05.020
Vetenskap: Senaste nytt
Läs nästa:

Dela den här artikeln

Kommentarer (0)

Posta en kommentar
NewsWorld

NewsWorld.app är en gratis premium nyhetssida. Vi tillhandahåller oberoende och högkvalitativa nyheter utan att ta betalt per artikel och utan en prenumerationsmodell. NewsWorld anser att allmänna, affärs-, ekonomiska, tekniska och underhållningsnyheter bör vara tillgängliga på en hög nivå gratis. Dessutom är NewsWorld otroligt snabb och använder avancerad teknik för att presentera nyhetsartiklar i ett mycket läsbart och attraktivt format för konsumenten.


© 2024 NewsWorld™. Alla rättigheter reserverade.