Rätsel gelöst: wie Dinosaurier-Kollagen der Zeit trotzt

Lesezeit: 2 Minuten
Durch Hans Meier
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Nahaufnahme eines Dinosaurierknochens mit intakten Kollagensträngen.

BerlinForscher haben in 195 Millionen Jahre alten Dinosaurierfossilien Kollagen, ein wichtiges Protein in Knochen und Bindegewebe, entdeckt. Diese überraschende Entdeckung widerspricht unserem Wissen über den Proteinabbau, da man annimmt, dass die Bindungen, die Proteine zusammenhalten, nur etwa 500 Jahre halten. Eine Studie des MIT erklärt dies durch einen speziellen molekularen Prozess, der das Protein vor dem Zerfall durch Wasser schützt.

Wichtige Erkenntnisse der Studie umfassen:

  • Spezielle atomare Wechselwirkungen schützen Kollagen.
  • Die Trans-Form des dreifachen Helix von Kollagen widersteht der Hydrolyse.
  • Die kontinuierliche dreifache Helix-Struktur von Kollagen verhindert Schwachstellen.

Die Studie konzentriert sich auf die Bindungen, die Aminosäuren in Kollagenfasern verbinden. Diese Bindungen entstehen zwischen einem Kohlenstoffatom einer Aminosäure und einem Stickstoffatom einer anderen, wodurch eine Carbonylgruppe gebildet wird. Forscher am MIT entdeckten, dass das Sauerstoffatom der Carbonylgruppe seine Elektronen mit benachbarten Peptidbindungen teilen kann, was die Bindung vor Wasser schützt, das sie sonst auflösen könnte.

Die Forscher untersuchten zwei Arten der Kollagen-Nachbildung. Die trans-Form, die dem natürlichen Kollagen ähnlich ist, zeigte eine sehr hohe Wasserbeständigkeit. Hingegen zerfiel die cis-Form, welche die Winkel der Peptidbindungen verändert, bei Wasserkontakt schnell.

Elektronen teilen sich in Bindungen auch in anderen Proteinstrukturen, wie beispielsweise Alpha-Helices. Alpha-Helices bieten jedoch weniger Schutz, da sie meist an stärker exponierte Teile von Proteinen gebunden sind. Collagen hingegen, mit seiner dreifachen Helixstruktur, ist äußerst widerstandsfähig und kann Tausende von Jahren überdauern.

Wissenschaftler haben vermutet, dass extrem kalte oder trockene Bedingungen zur Erhaltung von Kollagen beitragen könnten. Laut Raines spielen diese Faktoren zwar eine Rolle, aber der wichtigste Grund für die lange Haltbarkeit von Kollagen über geologische Zeiträume ist wahrscheinlich der natürliche Abwehrmechanismus des Moleküls.

Diese Entdeckung verändert unser Verständnis der molekularen Stabilität und eröffnet neue Möglichkeiten zur Konservierung organischer Materialien. Aktuelle Forschung unterstreicht die Widerstandsfähigkeit biologischer Strukturen und bietet neue Perspektiven in der Paläobiologie und Biotechnologie. Diese besondere molekulare Eigenschaft könnte auch eine Neubewertung der Beständigkeit alter Biomoleküle erfordern.

Die Studie wird hier veröffentlicht:

http://dx.doi.org/10.1021/acscentsci.4c00971

und seine offizielle Zitation - einschließlich Autoren und Zeitschrift - lautet

Jinyi Yang, Volga Kojasoy, Gerard J. Porter, Ronald T. Raines. Pauli Exclusion by n→π* Interactions: Implications for Paleobiology. ACS Central Science, 2024; DOI: 10.1021/acscentsci.4c00971
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